Influencia del procesado térmico sobre la reología de geles de albumen de huevo

Abstract

El objetivo del trabajo ha consistido en la caracterización del proceso de gelificación térmica de dispersiones de albumen de huevo mediante ensayos viscoelásticos dinámicos. Las variables estudiadas han sido el tiempo de procesado térmico, manteniendo constante la velocidad de calentamiento y enfriamiento, la concentración de proteína y el pH del medio acuoso. Durante el procesado térmico se ha encontrado un aumento drástico de las propiedades viscoelásticas lineales durante el cual se produce una transición sol-gel. La contribución más importante para dicho incremento corresponde a la etapa de calentamiento y a la primera parte de la etapa isotérmica a 90°C, en las que se produce la formación de entrecruzamientos entre segmentos de proteínas, originando un entramado tridimensional. Tanto el tiempo de procesado como la concentración de albumen conllevan un aumento de propiedades viscoelásticas que reflejan un reforzamiento de la estructura de gel, pudiendo normalizarse los espectros mecánicos obtenidos en ambos casos. Los geles formados mediante procesado térmico presentan un mejor grado de estructuración en la proximidad del punto isoeléctrico del albumen de huevo. Cuando nos alejamos del punto isoeléctrico la presencia de interacciones electrostáticas dificulta la formación del entramado estructural, conduciendo a geles de menor consistencia.

This work focuses on the characterisation of heat-induced gelling behaviour of egg white powder dispersions by means of small amplitude oscillatory shear (SAOS) tests. The effects of gel processing time, protein concentration and pH of the initial dispersing solution were evaluated at fixed heating and cooling rates. Linear viscolelastic properties showed a dramatic increase during thermal processing as the sol-gel transition was involved. The most important contribution to G’ and G” values corresponded to the heating zone and the beginning of the isothermal stage performed at 90ºC, where cross-linking among protein segments occurred and a three-dimensional protein network was formed. Higher values of both viscoelastic moduli were achieved by increasing processing time and/ or protein concentration, thus leading to a reinforcement of the gel network. In addition, the mechanical spectra obtained were normalized for each of these two variables. As for the influence of pH, heat-set gels exhibited higher network strength at pH close to the isoelectric point of the egg white albumen. However, far from this point, electrostatic interactions interfered with protein network formation leading to a weakening of gel network structures.