Reconocimiento molecular y análisis estructural de complejos transitorios entre proteínas

Abstract

Las interacciones trasitorias entre biomoléculas se han convertido en el centro de la investigación de muchas áreas de la Bioquímica Moderna. La caracterización estructural continuada, utilizando cualquiera de las técnicas estructurales de alta resolución, es vital para comprender la función de este tipo de estos complejos. El trabajo de esta Tesis Doctoral se ha planteado con un doble objetivo. Por un lado, profundizar en el conocimiento acerca de las interacciones moleculares y la caracterización estructural de los complejos transitorios entre proteínas, teniendo como objetivo final la compresión de los factores que controlan la relación entre la estructura y la función de las proteínas, así como el modo de interacción y formación de este tipo de complejos inestables o débiles. Se ha hecho especial énfasis en aquellos rasgos que confieren a una proteína su capacidad para interaccionar especifica y transitoria con otras. El segundo objetivo supone un avance en el desarrollo y conocimiento de dos espectroscopias actualmente imprescindibles, para los estudios de interacción entre biomoléculas en disolución: la Resonancia Magnética Nuclear RMN y la absorción de Rayos X XAS. Este desarrollo tiene a su vez una doble vertiente: a nivel experimental, optimizando la calidad de los espectros de RMN y XAS en concentraciones límite.a nivel metodológico, aplicando, de manera pionera, la XAS al estudio de complejos entre biomoléculas y abordando, por primera vez, la caracterización estructural entre proteínas solubles y de membrana por NMR en disolución.