Repositorio de producción científica de la Universidad de Sevilla

Estudio de la estructura y función de la ruta SOS

 

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dc.contributor.advisor Quintero Toscano, Francisco Javier es
dc.contributor.advisor Pardo Prieto, José Manuel es
dc.creator Moreno Campos, Jose Ramón es
dc.date.accessioned 2018-06-12T14:24:52Z
dc.date.available 2018-06-12T14:24:52Z
dc.date.issued 2017-09-25
dc.identifier.citation Moreno Campos, J.R. (2017). Estudio de la estructura y función de la ruta SOS. (Tesis Doctoral Inédita). Universidad de Sevilla, Sevilla.
dc.identifier.uri https://hdl.handle.net/11441/76066
dc.description.abstract La ruta bioquímica formada por las proteínas SOS1-SOS2-SOS3 supone uno de los mecanismos fundamentales para la tolerancia a la salinidad de Arabidopsis thaliana. El estudio genético y molecular de esta ruta ha mostrado que estas proteínas no forman una unidad de funcionamiento aislada, sino que su activación y la modulación de la actividad de cada uno de sus componentes se encuentra regulada por otras rutas metabólicas. Este trabajo se centra en el estudio de la regulación de SOS1 y SOS2 por proteínas de tipo MAPK, GRIK y SCHENGEN3/GSO, descritas previamente como reguladoras de la respuesta a estímulos externos, reguladores del metabolismo energético y reguladores del desarrollo e identidad celular, respectivamente. En el primer bloque de este trabajo se analiza el efecto de las proteínas MPK3 y MPK6 sobre la activación de SOS1, demostrándose que estas quinasas son capaces de fosforilar al antiportador en una serina específica en su C-terminal, y que esta fosforilación es fundamental para la activación del mismo por SOS2, además de tener un efecto positivo directo sobre la actividad de SOS1. En esta tesis también hemos intentado determinar las especificaciones de la interacción entre SOS1 y las proteínas MAPK y hemos analizado el fenotipo de los mutantes simples mpk6 y mpk3 y de los mutantes dobles sos2 mpk6 y sos2 mpk3. El segundo bloque de esta tesis se centra en la regulación de SOS2 por las quinasas GRIK1 y GRIK2, descritas previamente como activadoras de las proteínas SnRK1. Mediante análisis in vivo e in vitro, determinamos que GRIK1 activa a SOS2 mediante la fosforilación de la treonina 168, situada en el N-terminal de SOS2 y que esta fosforilación está implicada en la respuesta a la salinidad en Arabidopsis thaliana. También hemos analizado el fenotipo de los mutantes simples grik1 y grik2 y del mutante doble grik1 grik2 y concluido que éste último es sensibles a sal. El tercer bloque de este trabajo se centra en la regulación de SOS2 por la LRR-RK GSO1/SCH3. Hemos determinado que este regulador del desarrollo y arquitectura de la raíz, interacciona y reprime la actividad de SOS2 mediante una fosforilación en su N-terminal. Debido al fenotipo pleiotrópico del mutante gso1 no hemos sido capaces de determinar si su sensibilidad a sal o si la acumulación iónica anómala que presenta se debe a la desregulación del sistema SOS. es
dc.format application/pdf es
dc.language.iso spa es
dc.rights Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 Internacional *
dc.rights.uri http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/ *
dc.title Estudio de la estructura y función de la ruta SOS es
dc.type info:eu-repo/semantics/doctoralThesis es
dc.type.version info:eu-repo/semantics/publishedVersion es
dc.rights.accessrights info:eu-repo/semantics/openAccess es
dc.contributor.affiliation Universidad de Sevilla. Departamento de Bioquímica Vegetal y Biología Molecular es
idus.format.extent 222 p. es
Size: 10.70Mb
Format: PDF

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